Липаза: норма в крови, отклонения – повышение и понижение уровня

Функция и роль липазы в организме.

Молекула панкреатической липазы

Организм не в состоянии усваивать пищу в том виде, в котором она попадает в желудок. Для начала её необходимо расщепить при помощи различных белковых веществ. Липаза — пищеварительный фермент, способствующий растворению и перевариванию жиров. Этот элемент участвует в процессе пищеварения, являясь частью поджелудочного сока. Он попадает в кишечник и там сепарирует сложные жиры на кислоты и трёхатомный спирт. Благодаря этому процессу обеспечивается поступление жирных кислот к клеткам.

Основными функциями липазы являются:

  • фрагментация жиров,
  • переработка витаминов A, D, E, K,
  • расплавление жирных кислот,
  • причастность к энергетическому обмену,
  • регулирование уровня липидов в плазме,
  • стабилизация обмена веществ.

Активность фермента проявляется при поступлении в организм жира. В кишечнике, при расщеплении жиров, находится основное его количество. В процессе регенерации клеток поджелудочной железы единицы липазы попадают в плазму. Фермент проходит через почки, а затем обратно абсорбируется в кровь. Присутствие липазы в кровотоке здорового человека практически постоянно.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией.
Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.
Что такое фермент? Как работают ферменты?
Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.
Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.
Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.
В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.
Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

название анализа норма в мккатал/л единицы измерения в Ед/л (Е/л)
  • активность амилазы крови
16-30 мккатал/л 20-100 Ед/л
  • активность диастазы (амилазы) мочи
28-100 мккатал/л до 1000 Ед/л

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.
Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • холецистит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.
В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Нормы ЛДГ крови

  • взрослые
0,8-4 мкмоль/ч*л 140-350 Ед/л
  • новорожденные
2,0-8 мкмоль/ч*л 400-700 Ед/л

Диагностическое значение изоформ ЛДГ
Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.
ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом, если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.
ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.
Норма ЛДГ у здоровых людей:
Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • цирроз печени
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит, гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия, В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
  • лейкоз

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах, поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Норма АЛТ/АлАт

  • для мужчин
до 40 Ед/л
  • для женщин
до 32 Ед/л

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.
АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

  • острый гепатит
  • цирроз
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • ожоговая болезнь
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.
При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ.

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ — строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Норма АСТ/АсАт

  • для мужчин
15-31 Ед/л
  • для женщин
20-40 Ед/л

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.
При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • алкоголизм
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • мононуклеоз
  • гепатоз
  • холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.
Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).
Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени
Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

  • взрослые
30-90 Ед/л
  • подростки
до 400 Ед/л
  • беременные
до 250 Ед/л

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков, сульфаниламидов, магнезии, омепразола, ранитидина и прочее.
Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите, кишечных бактериальных инфекциях и тиреотоксикозе.
Значение щелочной фосфатазыпри заболеваниях костей и в травматологии
ЩФ является маркерным ферментом остеосинтеза, то есть увеличивается активность при заболеваниях костей или метастазах опухолей в кость, а также при заживлении переломов.

Причины повышения щелочной фосфатазы

Высокую активность ЩФ выявляют при следующих патологиях:

  • обтурационная желтуха
  • опухоли кости или метастазы в кости
  • гипертиреоз
  • заболевания крови (миеломная болезнь, лимфогранулематоз, мононуклеоз)
  • рахит
  • деструктивные заболевания печени (цирроз, рак, туберкулез)
  • белые инфаркты (почки, легкого)
  • амилоидоз

Причины низкого уровня щелочной фосфатазы

Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности, гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.
Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.
Наседкина А.К.

Панкреатическая липаза.

Перелом кости как возможная причина высокой липазы

Формируется липаза не только в железах, но и в лёгких, кишечнике и ротовой полости маленьких детей. Липаза, образующаяся в поджелудочной железе, называется панкреатической. Именно её количество указывает на возможные сбои в переработке пищи и является точным показателем при различных заболеваниях.

При естественной работе пищеварительных органов в кровотоке обращается малое количество липазы. Если происходит нарушение функции поджелудочной железы или панкреатический проток перекрывается, уровень ферментного соединения в крови резко возрастает. Понижение также является симптомом ряда заболеваний.

Причины роста проявления липазы:

  • острое либо хроническое воспаление поджелудочной железы,
  • травма органов пищеварения,
  • рак пищеварительных органов,
  • перекрытие камнем или новообразованием протока,
  • кисты и другие образования,
  • нарушение продвижения кишечника,
  • прободение органов малого таза,
  • воспаление брюшины,
  • прободная язва желудка,
  • диабет,
  • инфаркт,
  • переломы костей.

Избыток жиров в рационе чреват снижением липазы

Причины пониженной активности:

  • переизбыток жиров в рационе,
  • переход воспалительного процесса из острой фазы в постоянную,
  • резекция поджелудочной железы,
  • недостаточность экзокринной функции,
  • заболевания онкологического характера.

Норма и диагностика уровня липазы в организме.

Необходимо обязательно выявить причину повышенной или пониженной липазы

Границы уровня ферментного соединения как для мужчин, так и для женщин должны быть в пределах от 0 до 190 Ед/л. У детей показатель ниже — от 0 до 130 Ед/л.

Назначается исследование при следующих симптомах и значениях:

  • постоянная тошнота и рвота,
  • приступы боли в животе и спине,
  • отсутствие аппетита,
  • значительное превышение непереваренного крахмала/непереваренных соединительных волокон в кале,
  • повышенное количество жиров в кале,
  • определение эффективности лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Для более полной картины необходимо учесть и другой элемент пищеварительной системы — амилазу. Анализ на уровень этих двух ферментов позволяет определить заболевание поджелудочной железы с точностью до 99%.
При панкреатите количественный показатель липазы превышает номинальное значение в несколько десятков раз. Возрастает число единиц фермента в течение 4-8 часов после нарушения целостности ткани железы, а максимального значения достигает через 24 часа. Через 7-8 дней количество ферментного соединения в крови постепенно начинает уменьшаться.

Диагностируют уровень липазы при помощи исследования крови из вены. Для сдачи соответствующего анализа пациенту необходимо подготовиться.

Подготовка к анализу.

Лабораторное определение уровня липазы — обязательный этап

Определяют уровень белкового соединения в крови двумя методами: ферментативным и иммунохимическим. Первый способ позволяет получить более быстрый результат. Оба способа предоставляют достоверные показатели. Для корректного прохождения исследования необходимо придерживаться общих правил.

  1. Сдавать анализ натощак. Последний приём пищи должен заканчиваться за 8 часов до взятия крови.
  2. Не разрешается пить какие-либо напитки, можно употреблять только чистую воду.
  3. За несколько дней до сдачи анализа необходимо исключить жирную пищу, алкоголь.
  4. Перед исследованием нельзя курить.
  5. Не следует осуществлять забор крови непосредственно после прохождения УЗИ, рентгенологических обследований.
  6. Психологическое и физическое состояния должны быть в пределах нормы.

В экстренных случаях анализ проводят без предварительной подготовки. Это необходимо при срочном диагностировании нарушений деятельности пищеварительного тракта.

Возможна ли ошибка в исследовании?

Прием оральных контрацептивов может исказить результаты теста

Отклонение в результатах исследования уровня липазы возможно не только при неправильной подготовке к сдаче анализа. Существует ряд причин, способствующих получению некорректного отображения течения болезни.

  1. Приём оральных контрацептивов, кортикостероидов, ибупрофена, каптокрила, индометацина, гепарина и фуросемида.
  2. Травмы и переломы костей также сопровождаются увеличением фермента в крови.
  3. Проявление острой стадии панкреатита, при которой число липазы остаётся нормальным в первые сутки болезни.
  4. Наследственная гиперлипидемия.
  5. Хроническое заболевание почек.
  6. Врождённая недостаточность панкреатической липазы.
  7. Предшествующая сдаче анализа пересадка внутренних органов.
  8. Хроническое воспаление поджелудочной железы, при котором липаза может быть в норме или немного снизиться.
  9. У младенцев в первые 8 недель жизни уровень липазы может быть крайне низким, что соответствует норме.

Если вы принимаете какие-либо медицинские препараты, необходимо сообщить об этом врачу перед назначением исследования.

Препараты с содержанием липазы.

Препараты липазы

Для оптимизации функции желудочной железы и коррекции нарушений в пищеварительном тракте назначаются ферментные препараты с содержанием липазы. Основой таких препаратов служат ферменты поджелудочной железы животных. В препараты на растительной основе входят грибковая липаза и папаин. Фармацевтическая промышленность выпускает подобные препараты уже более 100 лет. Они хорошо переносятся и имеют минимальное количество побочных эффектов. Приём липолитических (содержащих липазу) средств устраняет неприятные симптомы в организме: тошноту, диарею, метеоризм, боли и чувство тяжести в животе.

Ферментные препараты назначаются при различных заболеваниях желудочно-кишечного тракта. А пациентам, перенесшим операцию по удалению поджелудочной железы, принимать ферментные препараты жизненно необходимо. Индивидуальную дозировку в каждом отдельном случае назначает врач.

Многие фармацевтические компании производят липолитические средства. Самыми популярными являются:

  • панкреатин,
  • гастернорм,
  • креон,
  • мезим-форте,
  • панзинорм,
  • панзистал,
  • фестал,
  • энзистал,
  • панкреофлат,
  • солизим,
  • панцитрат.

При выборе препарата учитывается характер заболевания, его тяжесть и степень расстройства повреждённого органа. Отклонение от режима питания, непривычная пища могут вызвать временные нарушения в работе желудочно-кишечного тракта. В данном случае будут назначены среднеактивные ферментные препараты. Высокоактивные ферменты целесообразно принимать лишь при терапии острых фаз воспалительных процессов и хронических болезней.

Пищеварительные ферменты — главные участники процесса пищеварения

Переваривание пищи начинается и заканчивается не в желудке, как ошибочно полагают многие. Первый этап процесса происходит непосредственно в ротовой полости, где пища измельчается механически и подвергается воздействию альфа-амилазы — фермента слюнных желез, который превращает молекулы крахмала в растворимые сахара. Кстати, именно поэтому так важно качественно пережевывать пищу, ведь чем дольше она находится во рту, тем лучше обрабатывается ферментами и измельчается. А значит, на последующих этапах организму будет значительно легче обрабатывать пищевой комок.

На втором этапе, в желудке к пищеварительному процессу подключаются желудочные ферменты. Любой квадратный миллиметр слизистой этого органа содержит около сотни так называемых желудочных ямок, в каждой из которых имеется три–семь просветов особых желез, производящих необходимые ферменты и соляную кислоту. Именно благодаря им производится известный всем желудочный сок. Основной желудочный фермент — это пепсин, разлагающий белки на пептиды. Он производится клетками в неактивной форме, чтобы не допустить самопереваривания клеток желудка. В активную форму ему помогает перейти соляная кислота, которая к тому же отвечает за уничтожение всех попадающих в организм вредных бактерий.

Кроме пепсина в желудке также вырабатывается желатиназа, расщепляющая коллаген и желатин, содержащиеся в мясе.

Третий этап. Из желудка пища направляется в тонкий кишечник, в котором происходит главный процесс переваривания. Именно здесь организм вырабатывает целый комплекс различных ферментов, каждый из которых отвечает за свою сферу деятельности. Главный производитель ферментов — поджелудочная железа, за сутки ей под силу произвести до двух литров панкреатического сока, способного расщеплять все питательные вещества. В его состав входят несколько групп ферментов:

  1. Протеазы (трипсин и химотрипсин) — расщепляют белки, содержащиеся в пище, до аминокислот.
  2. Карбоксипептидаза и эластазы — расщепляют эластин.
  3. Нуклеазы — расщепляют нуклеиновые кислоты ДНК.
  4. Амилаза — воздействует на гликоген, крахмал и прочие углеводы, расщепляя их до ди- и моносахаридов.
  5. Липаза — очень важный фермент, расщепляющий жиры до жирных кислот и моноглицеридов.

Активация и последующая работа всех панкреатических ферментов происходит в начальном отделе тонкого кишечника — в просвете двенадцатиперстной кишки.

Четвертый этап. Пищеварение в тонком кишечнике на этом не заканчивается — далее пища подвергается воздействию примерно 20 ферментов тонкой кишки, содержащихся в кишечном соке. Этот сок содержит в своем составе несколько пептидаз, включая энтеропетидазу, превращающую трипсиноген в активный трипсин, сахаразу, мальтазу и изомальтазу, лактазу, липазу и эрепсин. Ферменты кишечного сока завершают пищеварительный процесс, полностью расщепляя все питательные вещества и обеспечивая их всасывание организмом.

Причины недостатка пищеварительных ферментов

При нормальном функционировании всех систем, ответственных за пищеварение и продуцирование ферментов, организм человека находится в сбалансированном состоянии — пища благополучно переваривается, отдавая ему нужные питательные элементы. Но иногда выработка ферментов нарушается, что влечет за собой определенные клинические последствия.

Экзокринная недостаточность — снижение пищеварительной функции поджелудочной железы — может наблюдаться при многих болезнях желудочно-кишечного тракта. Она бывает абсолютной и относительной.

Абсолютная недостаточность обусловлена уменьшением объема функционирования поджелудочной железы при:

  1. хроническом панкреатите, камнях поджелудочной железы;
  2. субтотальной панкреатэктомии;
  3. свищах поджелудочной железы;
  4. раке поджелудочной железы;
  5. муковисцидозе;
  6. квашиоркоре (белковом голодании).

Относительная панкреатическая недостаточность может развиваться в результате:

  1. снижения активности энтерокиназы, инактивации панкреатических ферментов в кишечнике и снижения концентрации ферментов в результате разведения при:
    • постгастроэктомическом синдроме;
    • состоянии после холецистэктомии;
    • дисбиозе в тонкой кишке;
    • синдроме Золлингера-Эллисона;
    • язвенной болезни двенадцатиперстной кишки;
    • дуодените;
  2. нарушения транзита кишечного содержимого и нарушения смешивания ферментов с пищевым химусом при:
    • дуодено- и гастростазе;
    • интестинальной псевдообструкции;
    • синдроме раздраженного кишечника;
    • состояниях после ваготомии и дренирующих операциях;
  3. нарушения продукции холецистокинина, панкреозимина, секретина — дефицита желчных кислот в тонкой кишке, врожденного или при:
    • билиарной обструкции;
    • тяжелых гепатитах;
    • первичном билиарном циррозе;
    • патологии терминального отдела тонкой кишки;
    • дисбиозе тонкой кишки;
    • лечении холестирамином;
  4. гастрогенной недостаточности при:
    • резекции желудка, гастрэктомии;
    • атрофическом гастрите.

Симптомы ферментной недостаточности при болезнях поджелудочной железы обычно выражены весьма ярко. Это тошнота, диарея, полифекалия, метеоризм. Одним из характерных признаков является наличие в кале плохо переваренных комочков пищи, которые появляются именно из-за недостатка панкреатических ферментов. Из-за слабого усвоения питательных веществ у больного возникает анемия, авитаминоз и истощение организма.

В любом случае ферментная недостаточность является весьма неприятной, а иногда и опасной патологией, которую необходимо лечить.

Что можно сделать для улучшения пищеварения

Одним из главных направлений в лечении пациентов с ферментной недостаточностью можно считать заместительную ферментную терапию.

Впервые заместительную ферментную терапию 150 лет назад применил врач из Нидерландов Д. Флеш. Он использовал для лечения стеатореи — повышенного количества жира в каловых массах у больного с сахарным диабетом — экстракт поджелудочной железы теленка.

Показания для ферментной терапии можно разделить на несколько групп, в которые входят заболевания поджелудочной железы, болезни тонкой и толстой кишки, патологии желудка, диспепсия, болезни желчных путей и печени, нарушения моторики ЖКТ, переедание. Подбор ферментных препаратов для разных групп несколько отличается, но при этом все они должны иметь хорошую переносимость пациентом, минимум побочных действий, устойчивость к агрессивному влиянию желудочного сока и длительный срок хранения.

На сегодня выделены следующие группы ферментных препаратов:

  1. Экстракты слизистой желудка, в качестве главного действующего вещества которых выступает пепсин (например, Абомин®, «Ацидин-пепсин»). Эта группа направлена главным образом на коррекцию гастрогенной ферментной недостаточности.
  2. Препараты с панкреатином, в состав которого входят протеазы, амилаза и липаза (Микразим®). Они применяются для терапии панкреатической ферментной недостаточности. Такие препараты отлично помогают поджелудочной железе переваривать любую пищу, поддерживая нужный уровень ферментов и обеспечивают органу покой, поскольку высокая концентрация ферментов в просвете двенадцатиперстной кишки снижает активность поджелудочной.
  3. Растительные энзимы, представленные папаином, грибковой амилазой, протеазой, липазой и другими ферментами (Пепфиз®).
  4. Комбинированные препараты на основе панкреатина, гемицеллюлазы и компонентов желчи (к примеру, Ферестал®). Они показаны для стимулирования работы поджелудочной железы, моторики кишечника и желчного пузыря.
  5. Комбинированные ферменты, содержащие панкреатин в сочетании с растительными энзимами, витаминами («Вобэнзим»).
  6. Дисахаридазы (например, «Тилактаза»).

Ферментная терапия в первую очередь должна быть направлена на поддержку способности организма переваривать пищу. Хотя она и не может окончательно восстановить функции больных органов, но зато вполне способна взять на себя большую часть их работы. С помощью ферментной терапии организм человека может полноценно получать питательные вещества из потребляемой пищи в течение многих лет.

Рекомендуется ферментная терапия и в тех случаях, когда был нарушен режим питания. Нередко неприятные симптомы (диспепсия, метеоризм, диарея) после злоупотреблений чересчур жирной или острой пищей могут свидетельствовать о ферментной недостаточности. Грамотно назначенный ферментный препарат способен быстро и практически бесследно устранить все последствия пищевых нарушений.

Следует помнить, что хотя ферментная терапия может быть показана, все же приступать к приему лекарств нужно только после консультации с лечащим врачом. Дело в том, что при некоторых формах заболеваний, например при остром панкреатите, ферментная терапия противопоказана до окончания острого периода заболевания. К тому же врач назначит препарат, исходя именно из индивидуальных особенностей организма пациента, течения основного заболевания и состояния здоровья на данный момент.

Нормализация пищеварения с помощью микрогранул

Современной разработкой в области ферментосодержащих препаратов стали микрогранулы из панкреатина, покрытые кишечнорастворимой оболочкой. От привычных таблеток такая форма лекарственных средств отличается тем, что желатиновая капсула, в которую заключены микрогранулы размером менее 2 мм, легко растворяется под воздействием желудочного сока, но вот сами микросферы внутри нее не подвержены влиянию соляной кислоты. Равномерно смешиваясь с пищей, они доставляются непосредственно к просвету двенадцатиперстной кишки, где и высвобождают ферменты поджелудочной железы, упрощая процесс пищеварения.

Хорошим примером такого препарата является Микразим®, содержащий оптимальное количество ферментов, необходимых для помощи пищеварению (10 000 ЕД при перекусах, 25 000 ЕД на основной прием пищи). Активные ферменты, входящие в его состав, — протеазы, амилаза и липаза — расщепляют компоненты пищи, способствуют снятию тяжести в желудке и других симптомов ферментной недостаточности. Активность действующего вещества капсул Микразим® практически идентична активности натуральных панкреатических ферментов. Что немаловажно: «Микразим» не всасывается в кровь, после выполнения своей задачи — переваривания пищи — он полностью выводится из организма.

Микразим® выпускается в двух типах дозировки — 10 000 и 25 000 единиц. При единичных нарушениях пищевого режима достаточно принимать по одной капсуле 10 000 единиц перорально во время еды, запивая капсулу водой.Также микрогранулы можно извлечь из капсулы и принять их, смешав с жидкостью. Максимальная активность капсул Микразим® достигается уже через 30 минут после приема. Дозировку препарата во время курса ферментной терапии определяет лечащий врач.

Прием лекарственного средства рекомендуется при диспепсии, метеоризме, диарее в результате нарушения режима питания, а также в рамках заместительной ферментной терапии при ферментативной недостаточности поджелудочной железы. Также его назначают при нарушении пищеварения после операций на органах ЖКТ.

Противопоказания к приему: индивидуальная непереносимость компонентов, острый панкреатит и обострение его хронической формы. Возрастные ограничения отсутствуют, «Микразим®» подходит как детям с первых дней жизни, так и людям пожилого возраста. Тем не менее перед применением нужно проконсультироваться со специалистом.

* Регистрационный номер препарата «Микразим®» в Государственном реестре лекарственных средств — ЛС-000995 от 18 октября 2011 года, переоформлен 26 сентября 2019 года.

Закладка Постоянная ссылка.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *